Matemático español encuentra el “talón de Aquiles” del COVID-19

junio 10, 2020

Sería “como el aparato digestivo, la que realiza la transformación de las poliproteínas en el virus”, explica Ernesto Estrada

España

El científico español, Ernesto Estrada ha descubierto el “talón de Aquiles” del COVID-19, lo que anuncia el gran avance que han tenido las investigaciones de los expertos para combatir esta enfermedad-



La debilidad del COVID-19 es una enzima indispensable para su supervivencia y sobre la que ahora se conocen detalles que pueden servir para el desarrollo de fármacos, según un estudio que publicaron en la revista Chaos.

Ernesto Estrada, trabaja en el Instituto Universitario de Matemáticas y Aplicaciones de la Universidad de Zaragoza (norte de España) y firma este estudio centrado en la proteasa principal del coronavirus.

Sería “como el aparato digestivo, la que realiza la transformación de las poliproteínas en el virus”, explica.

Estrada ha descubierto un aumento importante en la sensibilidad de la proteasa principal del SARS-Cov-2 frente a pequeñas alteraciones que puedan cambiar su estructura, en comparación con la del coronavirus SARS-CoV-1, que apareció entre 2002 y 2003.

El científico estudió cómo podría usarse ese aumento de la sensibilidad para que inhibidores de la proteasa (moléculas orgánicas, medicamentos o nuevos compuestos químicos) pudieran atacarla, ya que sin ella el virus no puede sobrevivir.

A partir de los resultados, se abren las puertas para usar protocolos de detección masiva, además de permitir identificar inhibidores de la proteasa, por lo que estos conocimientos derivaran en nuevos fármacos para combatir la enfermedad.

No existe una proteasa semejante en los humanos, por lo que la especificidad de los fármacos puede ser muy significativa.

Estrada analizó de cerca la proteasa principal del SARS-Cov-2, lo que le permitió descubrir diferencias con la del SARS-Cov-1, a pesar de que ambas tienen un 96 por ciento de semejanza en sus secuencias de aminoácidos.

El investigador español tiene experiencia en el análisis matemático de redes, por eso decidió tratar esa enzima como si de una red se tratara y, para ello, representó su estructura de una manera matemática, en la que cada uno de sus 303 aminoácidos es un nodo y la interacción física entre ellos es representada con aristas.

Se dibuja así una especie de “telaraña” que representa a la proteasa principal del coronavirus.Además utilizando la analogía de la telaraña, ayuda a entender mejor el funcionamiento de la proteasa, pues explica que, cuando en una telaraña cae un insecto, se genera una perturbación en el tejido que avisa al arácnido del lugar en el que se encuentra la presa.

Una telaraña sería más efectiva cuanto más sensible sea transmitir esas perturbaciones y cuanto más lejos se transmitan.

Si se compara “la telaraña” del coronavirus de 2003 con la del actual, se ve que esta última es casi un 2 mil por ciento más susceptible a la transmisión de esas perturbaciones, que pueden producirse por cualquier interacción molecular en el ambiente intracelular.

También se sabe que, la proteasa del SARS CoV-2 es capaz de transmitir esas perturbaciones mucho más lejos que lo que lo hace la del CoV-1 a través de la proteína.

Estrada indica que las presas que caen en la telaraña serían el análogo de los inhibidores, los cuales se depositan siempre en un “lugar” muy concreto, un pequeño grupo de aminoácidos, que rodean al sitio activo de la proteasa con el que la enzima realiza su función.

Estudió tres tipos de inhibidores, dos los catalogó como “extremadamente potentes”, y descubrió que en la medida que un inhibidor “sea capaz de reducir lo menos posible esa sensibilidad a la transmisión de perturbaciones, más efectivo va a ser contra la proteasa”.

El científico concluyó que la mayor sensibilidad a las perturbaciones, hace que la proteasa sea más eficaz en su trabajo como enzima, pero que también podría significar el “talón de Aquiles” a favor de los inhibidores.